budowa aminokwasów

aminokwasy niereaktywne chemicznie, hydrofobowe

alanina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina

prolina

hydrofobowa, usztywnienie konformacji przez połaczenie grupy aminowej z łańcuchem bocznym

cysteina

hydrofobowa, wysoce reaktywna chemicznie

glicyna

hydrofobowa, enancjomery nie istnieją

hydrofobowe aminokwasy aromatyczne

fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan

aminokwasy obdarzone ładunkiem, polarne

arginina, lizyna, histydyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy

arginina, lizyna

ładunek dodatni

histydyna

ładunek dodatni lub brak

kw asparaginowy i kw glutaminowy

ładunek ujemny

polarne aminokwasy pozbawione ładunku

asparagina, glutamina, seryna, treonina

konformacja

przestrzenne ułożenie atomów w strukturze

helisa a

tlen karbonylowy każdego wiązania peptydowego jest połączony wiązaniem wodorowym z wodorem grupy aminowej czwartego z kolei aminokwasu, przy czym wiązanie wodorowe przebiega niemal równolegle do osi helisy

struktura ß

wiązania wodorowe powstają między wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych lub różnymi częściami łańcuch poplipeptydowego

siły elektrostateyczne

obejmują oddziaływania między dwiema grupami jonowymi o przeciwstawnym ładunku

wiązania wodorowe

najczęściej oddziaływania elektrostatyczne między grupą donorową bedącą słabym kwasem a atomem akceptorowym zawierającym wolną parę elektronów i mającą dzięki temu ładunek ujemny, co z kolei jest czynnikiem przyciągającym atom wodoru

siły hydrofobowe

oddziaływania będące skutkiem efektu hydrofobowego odpowiedzialnego za minimalizowanie powierzchni kontaktu niepolarnych cząsteczek z otaczającą je wodą

metody wyznaczania struktury białka

krystalografia rentgenowska, spektroskopia jądrowego rezonansu magnetycznego, mikroskopia krioelektronowa

krystalografia rentgenowska

uzyskanie kryształów oczyszczonego białka. w krysztale miliony atomów białka zostają zestawione w sposób uporządkowany w sieć charakterystyczną dla danego białka. przez uzyskany kryształ przepuszczane są wiązki promieni rentgenowskich

spektroskopia jądrowego rezonansu magnetycznego

może być wykorzystana do wyznaczania struktury przestrzennej małych białek w roztworze wodnym. stężony roztwór białka umieszcza się w polu magnetycznym i następnie mierzy się skutki promieniowania radiowego o różnej częstotliwości na spin różnych atomów

mikroskopia krioelektronowa

stosowana do wyznaczania struktur białek, szczególnie zbudowanych z wielu podjednostek. preparat białka jest szybko zamrażany w ciekłym helu co umożliwia zachowanie struktury białka. zamrożone uwodnione białko jest następnie analizowane za pomocą

co decyduje o zwijaniu się białka w natywną strukturę przestrzenną?

decydują o tym głównie jego reszty aminokwasowe kierowane do wnętrza powstającej struktury. główna siłą kierującą zwijaniem się białka są również oddziaływania hydrofobowe.

białka osiągają natywną konformację dzięki:

zbiorowi ciągów uporządkowanych, a nie metodą prób i błędów

3 klasy białek pomocniczych wspomagających zwijanie się białek:

izomerazy wiązań disiarczkowych, izomerazy peptydylo-prolilowe cis-trans, białka opiekuńcze

budowa mioglobiny

mioglobina składa się z jednego łańcucha polipeptydowego. jest typowym Białkiem globularnym, ponieważ jej cząsteczka jest bardzo ściśle upakowana, przy czym większość hydrofobowych łańcuchów bocznych znajduje się wewnątrz struktury a polarne łańcuchy na

hemoglobina budowa

hemoglobina składa się z 4 łańcuchów polipeptydowych, przy czym każda z podjednostek zawiera 1 grupę hemową. cząsteczka podstawowego typu hemoglobiny składa się z dwóch typów łańcucha polipeptydowego: dwóch łańcuchów a i dwóch łańcuchów ß